Коллаген отзывы - отзыв

Коллаген – что он собой представляет?

Коллагены (предварительные стадии тропоколлагенов) представляют собой группу структурных белков, которые встречаются только у многоклеточных животных (включая человека) главным образом, в пучках волокон, образующих «белок»)из соединительной ткани (точнее, внеклеточного матрикса). Коллагены обнаруживаются, среди прочего, в белых неэластичных волокнах сухожилий, связок, костей и хрящей. Слои кожи (subcutis) также состоят из разного типа коллагенов.

Коллаген является наиболее распространенным белком в организме человека с более чем 30% от общей массы всех белков.

Это важный органический компонент соединительной ткани (кости, зубы, хрящи, сухожилия, связки) и кожи. Коллаген (от греческого производство клея) получил свое название от более раннего использования в качестве костного клея в деревообработке. Это основное сырье для производства желатина.

Коллаген состоит из отдельных длинных молекул белка (белковых цепей), которые образуют левую спираль (аналогичную спирали полипролина II). Три из этих спиралей расположены в правой супер-спирали. Тройная спираль стабилизируется водородными связями между отдельными нитями.

Что поразительно в первичной структуре (аминокислотной последовательности) коллагена, так это то, что каждая третья аминокислота является глицином. Мотив последовательности, который часто повторяется в семействе коллагеновых белков, представляет собой глицин-пролин-гидроксипролин.

Коллагеновые волокна обладают огромной прочностью на растяжение и трудно растягиваются. Плотная намотка имеет решающее значение для высокой прочности на разрыв коллагеновых волокон.

Коллагены играют решающую роль в биоминерализации позвоночных. В общем, коллаген типа I приравнивается к «коллагену». С точки зрения количества, коллаген типа I является наиболее важным коллагеном, а также самым известным из-за его использования в качестве желатина. Однако существуют другие типы коллагена, которые структурно отличаются от коллагена типа I и выполняют другие важные биологические функции. Желатин является денатурированной формой фибриллярного коллагена типа I, II и / или III и в основном получается из отходов скотобойни. Следует отметить, что коллаген типа II встречается главным образом в хрящевых тканях, смеси коллагена типа I и III поступают из сухожилий, связок и кожи.

Функциональные гены коллагеновых структурных белков обнаружены у всех штаммов многоклеточных животных, у губок, книдариев и млекопитающих, главным образом в их внеклеточном матриксе и в соединительной ткани. Коллагены не встречаются в других организмах, таких как грибы, растения или одноклеточные организмы.

Структура молекулы коллагена

Полипептидные цепи коллагена индивидуально синтезируются рибосомами шероховатой эндоплазматической сети. Только тройные спиральные молекулы внеклеточного матрикса (EZM) называются молекулами коллагена или тропоколлагами. Общим для них является то, что они состоят из трех полипептидных цепей. Они присутствуют в левосторонних коллагеновых спиралях (?-цепи, не путать с правосторонними ?-спиралями) и скручиваются вместе в виде характерной правой правой тройной спирали. Каждая отдельная спираль коллагена может состоять из огромного количества (порой до 600-3000) аминокислот, в зависимости от типа коллагена, и снабжена большими доменами, которые состоят из повторяющихся (повторяющихся) последовательностей G-X-Y.

В каждой третьей позиции находится остаток глицина (G). Глицин как самая маленькая аминокислота идеально вписывается в тройную спираль с ее очень узкими поворотами. Аминокислотный пролин очень часто находится в положении X. Благодаря своей жесткой кольцевой структуре пролин действует как «угол» в полипептидной цепи и поддерживает образование узких витков в тройной спирали. 4-Гидроксипролин преимущественно расположен в положении Y и стабилизирует тройную спираль через водородные связи между соседними полипептидными цепями. Использование глицина, пролина и гидроксипролина ограничивает вращение полипептидной цепи и учитывает условия ограниченного пространства в тройной спирали.

Присутствие гидроксилизина в дополнение к гидроксипролину также характерно для коллагена. Гидроксилизин образует предпосылку для образования ковалентных поперечных связей, с помощью которых отдельные тройные спирали могут пространственно фиксироваться внутри коллагеновых фибрилл.

Коллагеновые фибриллы

Соседние молекулы коллагена располагаются не вровень с фибриллами, а около 67 нм, т. е. час смещается примерно на одну пятую их длины. Результатом такого расположения является то, что поперечные полоски можно увидеть на электронно-микроскопических изображениях контрастированных с металлом коллагеновых фибрилл. Результатом является характерный рисунок полос, который повторяется каждые 67 нм (234 аминокислоты) и называется периодом D. Это делит альфа-цепи на четыре гомологичных области D1-D4. Полосы, встречающиеся в D-единице, обозначаются как - Е. Коллагеновые фибриллы представляют собой упорядоченные полимеры, которые могут достигать многих микрометров в зрелой ткани. Они часто объединяются в более крупные, похожие на кабели пучки, волокна коллагена. В сухожилиях диаметр фибрилл коллагена первого типа составляет 50–500 нанометров, в коже - 40–100 нанометров и в роговице (роговица глаза) - 25 нанометров. Фибриллогенез коллагена часто регулируется небольшими лейцин-богатыми протеогликанами, так что в соответствующих тканях могут возникнуть фибриллы с определенным диаметром и определенным структурным их расположением.

Структурные особенности коллагена и биосинтез

Современная картина тройной спирали коллагена и пространственного расположения аминокислотных остатков и их водородных связей друг с другом в значительной степени обусловлена рентгенокристаллографической работой индийских ученых Дж. Н. Рамачандрана и Гопинатха Картха, выпущенной в открытой печати в 1954 году.

Бывший Институт исследований кожи и кожи им. Макса Планка в Мюнхене (основанный в 1956 году для осветления соединительной ткани посредством спонсирования кожевенной промышленности) предоставил важную информацию (всю основную структуру коллагена I типа, а также макроструктуры типов IV и VI) с 1966 года в Глава Клаус Кюн (после переезда в Институт биохимии Макса Планка в Мартинсриде).

Коллаген в основном вырабатывается в фибробластах, хондробластах, остеобластах и одонтобластах, но в то же время также синтезируется во многих других типах клеток организма. Лучшее исследование было сделано на биосинтезе коллагена в фибробластах. Фибробласты имеют обширную шероховатую эндоплазматическую сеть и хорошо развитый аппарат Гольджи для участия в секреции коллагенов во внеклеточный матрикс. Фибробласты продуцируют коллаген de novo и выделяют его во внеклеточный матрикс. Кроме того, фибробласты способны расщеплять коллаген с помощью особых специфических ферментов, которые получили название коллагеназ.

Перед применением обязательно проконсультируйтесь со специалистом

Видео обзор

Коллаген отзывы