Аминокислота Серин – строение и механизм действия в организме - отзыв

Аминокислота Серин – строение и механизм действия в организме

Статья предназначается прежде всего для интеиесующихся биохимическими процессами в организме. Данное соединение играет очень важную роль во многих процессах и рассмотрим его подробнее. Серин, сокращенно Ser или S, является протеиногенной, несущественной альфа-аминокислотой в конфигурации L [(S)].

Серин имеет стереогенный центр и, таким образом, имеет два энантиомера, D-аминокислоту D-серин [синоним: (R) -серин) и его зеркальное отображение, «натуральный» L-серин.

Рацемат DL-серин [синоним: (RS) -серин) состоит из равных частей L-серина и D-серина. Когда серин упоминается в научной литературе без какого-либо дополнительного добавления (префикс), почти всегда подразумевается изомер L-серин. L-серин рацемизируется (частично) легче, чем другие протеиногенные L-аминокислоты. Поэтому многие препараты L-серина содержат небольшие количества (от 0,5 до 3%) D-серина.

Впервые L-серин был выделен из шелка, точнее из шелка, также называемого серицином, который склеивает нити фиброина в необработанном шелке и удаляется во время обезжиривания. Обволакивающая рафия шелковой нити, которую личинка шелкопряда (Bombyx mori) вращает в коконе, состоит из трети серина. Его название происходит от латинского слова sericus «шелк».

Серин является важным строительным блоком фосфатидилсеринов, группы фосфоглицеридов в липидном бислое клеточной мембраны.

Особенности

Как и все аминокислоты с (гидрофильной) ОН-группой (гидроксигруппой), серин может быть фосфорилирован и, таким образом, играет важную роль в активации или инактивации ферментов. Кроме того, он часто находится в активном центре ферментов и поэтому играет важную роль в биокатализе: примерами этого являются сериновые протеиназы и их ингибиторы, серпины (ингибиторы сериновой протеиназы).

Серин синтезируется путем окисления и последующего переаминирования из 3-фосфоглицерата. Он расщепляется в глицине в организме, но он также может превращаться в пируват.

Техническое производство

L-серин производится в промышленных масштабах путем ферментации, по оценкам, в количестве 100-1000 тонн в год. Альтернативно, кератинсодержащие белки могут быть гидролизованы соляной кислотой и нейтрализованы аммиаком. Полученную смесь из приблизительно 20 протеиногенных аминокислот (одна из которых представляет собой L-серин) разделяют из-за различной растворимости и с помощью ионообменной хроматографии. Отдельные фракции очищают перекристаллизацией.

D-серин

В глиальных клетках и нейронах D-серин образуется ферментом сериновой рацемазой. На рецепторах D-серин действует как эндогенный коагонист, он связывается с субъединицей и увеличивает сродство глутамата к этому рецептору. Существуют доказательства того, что физиологический дефицит D-серина может играть роль в течение депрессии.

У некоторых растений сериновая рацемаза содержится в пестиках и яйцеклетках и играет роль в навигации растущей пыльцевой трубки. L-серин реконфигурируется в D-серин и распознается пыльцевой трубкой. Гены GLR (гены, подобные рецептору глутамата) образуют каналы Ca2 + в пыльцевой трубке, которые активируются D-серином. Это создает осциллирующий сигнал Ca2 + в кончике пыльцевой трубки, который стимулирует и направляет рост. Пыльцевые трубки, в которых этот сигнальный путь нарушен, демонстрируют деформированный рост, ветви и менее плодородны.

Этот механизм передачи сигналов растений интересен тем, что связь, опосредованная аминокислотами, до сих пор была связана с центральной нервной системой высших животных.

Перед применением обязательно проконсультируйтесь со специалистом

Видео обзор

Лекция 1.1. Химия белка Классификации аминокислот

Переваривание белков и всасывание аминокислот HQ

Биохимия Обмен отдельных аминокислот

№2. Пептиды: номенклатура, классификация, синтез, биологическая роль, применение

[Учи матчасть!] Аминокислоты. Часть 2 (Северин Е.С. "Биохимия")